Commestibile di 99% Alpha Glucosidase Enzyme Fermentation Cellulase

Enzima della glucosidasi dell'alfa della glucosidasi 99% del commestibile di Alpha Glucosidase Enzyme Fermentation Cellulase alfa

Come membro importante della famiglia dell'idrolasi dell'amido, la α-glucosidasi è ampiamente usata nell'alimento e l'industria della fermentazione, l'industria chimica, prova e trattamento della malattia clinico ed altri campi. La ricerca su altamente è stata stimata sempre dalla gente. Per molti anni, l'applicazione di α-glucosidasi nei campi differenti ha prodotto le buone prestazioni sociali economiche e.

1. Introduzione aα-glucosidasi
La α-glucosidasi (EC.3.2.1.20) è un genere di enzimi d'idrolizzazione dell'amido, inoltre è chiamata idrolasi della α-glucosidasi o glucosiltransferasi (GTase), che sono un genere di α-D-glucosio Glucidase. Pricipalmente funziona fuori della cellula. Idrolizza il legame α-glucosidico del substrato dall'estremità non riducente del polisaccaride per produrre il α-D-glucosio. Sono classificati solitamente nella terza categoria di idrolasi, che pricipalmente idrolizzano i disaccaridi, gli oligosaccaridi ed i glicosidi aromatici. Il saccarosio ed i polisaccaridi sono substrati. Allo stesso tempo, inoltre ha l'effetto del transglycosidation, che può convertire i legami di α-1,4-glycosidic in oligosaccaridi in legami di α-1,6-glycosidic o altre forme di legame, quindi ottenendo gli esteri eteri oligomerici non fermentabili dello zucchero o del maltosio, i glicopeptidi, ecc. secondo la struttura primaria, α-glucosidasi può essere classificata nella famiglia 31 di 13 enzimi dell'idrolasi. L'alfa-glucosidasi è diviso solitamente in 3 tipi secondo la specificità del substrato. Tipo α-glucosidasi idrolizzo i glucosidi arilici quale il α-D-glucopyranoside del p-nitrofenolo (pNPG) ed il tasso di idrolisi è più veloce degli oligosaccaridi del maltosio. Il tipo α-glucosidasi di II ha ad alta attività su maltosio, ma di poca attività sul glucoside arilico. Il tipoⅢ α-glucosidasi è simile scrivere il Ⅱ a macchina, ma idrolizza basicamente gli oligosaccaridi e l'amido allo stesso tasso.
2. fonte e distribuzione di α-glucosidasi
L'alfa-glucosidasi ampiamente si distribuisce in natura, con i vari tipi e le proprietà differenti ed esiste in quasi tutti gli organismi. Eccezione fatta per alcuni di alfa-glucosidasi gli enzimi che sono stati studiati sono derivati dalle piante e dagli animali, la maggior parte di loro sono derivati dai microrganismi. Alcuni sforzi quali i batteri, le muffe ed i lieviti possono secernere questo enzima. Fra loro, l'aspergillus niger produce più enzimi e la maggior parte dei prodotti della α-glucosidasi sul mercato sono prodotti tramite fermentazione dell'aspergillus niger.
3. stato di ricerca di α-glucosidasi microbica

Il peso molecolare relativo di α-glucosidasi microbico-derivata è generalmente fra 50~120kDa. Le proprietà di fase di α-glucosidasi dalle fonti differenti sono abbastanza differenti. Eccezione fatta per alcuni microrganismi dello stesso genere, le proprietà di α-glucosidasi prodotte da loro sono inoltre abbastanza differenti. Per esempio, il peso molecolare di α-glucosidasi diversa dal bacillus subtilis è generalmente 65~120kDa, alcune sono idrolasi acida, alcune sono idrolasi neutra, la temperatura adatta è differente, la specificità del substrato è inoltre differente ed alcuni sono pricipalmente amilosio degradabile, un certo maltosio idrolizzato e oligomaltose ed alcuni hanno vasta specificità del substrato e possono idrolizzare vari substrati. La α-glucosidasi prodotta dai batteri termofili differenti ha una grande differenza nel peso molecolare. La temperatura termofila è 65°C e il più alta temperatura può raggiungere 100°C.
L'alfa-glucosidasi ha una vasta gamma di fonti ed ha funzioni fisiologiche importanti nella degradazione di glicogeno umano e del metabolismo dei carboidrati degli animali, delle piante e dei microrganismi.