94118-83-9 ioni del metallo del malato deidrogenasi della preparazione enzimatica MDH

Temperatura del malato deidrogenasi (MDH) e l'influenza degli ioni del metallo; MDH; Enzima; 94118-83-9

Temperatura del malato deidrogenasi (MDH) e l'influenza degli ioni del metallo
Il malato deidrogenasi (MDH) è trovato comunemente in vari organismi quali gli animali, le piante, i batteri, ecc. È uno degli enzimi chiave nel metabolismo biologico dello zucchero e può catalizzare la conversione reversibile fra il malato e l'ossaloacetato. MDHs svolge un ruolo importante in varie attività fisiologiche delle cellule, compreso il metabolismo energetico mitocondriale ed il metabolismo attivo dell'ossigeno della pianta.

Proprietà biochimiche del malato deidrogenasi
1. pH ottimale e temperatura ottimale
Il pH ottimale di MDHs è relativamente alcalino, circa 8,0. Per esempio, MDH degli streptomiceti e di Escherichia coli (EcMDH) ha il più alta attività enzimatica a pH 8,1. La temperatura ottimale della reazione di MDHs è 40~65℃. Per esempio, la temperatura ottimale del bacillus subtilis MDH e MDH del miocardio porcino è circa 50℃ ed il bacillus stearothermophilus (BMDH) ha buona stabilità a 65℃. Quando la temperatura tende agli estremi, il MDHs della maggior parte delle specie non è molto attivo, ma MDH dai batteri psicrofili (AaMDH) ancora mantiene ad alta attività circa a 4℃ e MDH dei batteri termofili può ancora mantenere a 90℃ l'attività circa di 1h, questa differenza può essere causato dalla preferenza di determinati residui nel sito attivo, dalla distribuzione delle spese del cofattore e del substrato e dall'interazione di ione-paia fra le unità secondarie.

2. Stabilità termica
EcMDH ed i bacillus subtilis MDH hanno stabilità termica difficile. Il bacillus stearothermophilus BsMDH è abbastanza stabile alle temperature elevate. I batteri termofili AaMDH è instabili al calore, che presumibilmente sono collegati con il numero dei legami idrogeni, il numero e la posizione della prolina o molecole di glycinase e la loro interazione. Nell'ambiente di bassa temperatura, il glicerolo è il migliore stabilizzatore per mantenere l'attività di MDHs, mentre il cyclopolyol ed il sorbitolo possono mantenere l'attività di MDHs a temperatura elevata. Il principio di questa stabilizzazione può essere che l'interazione fra il gruppo di idrossile e la molecola degli enzimi o l'alcool riduce la costante dielettrica del medium e rinforza l'effetto idrofobo della molecola degli enzimi, di modo che l'uovo degli enzimi più di meno è colpito dalle molecole di acqua.
3. L'influenza degli ioni del metallo
I vari ioni caricati hanno effetti differenti sull'attività di MDHs e sulla stabilità delle proteine. Lo studio degli ioni differenti del metallo sul fagiolo verde MDH mostra quello: K+ ha un effetto di attivazione; Mg2+ e Ca2+ hanno scarso effetto su attività enzimatica; Zn2+, P2+ e Cu2+ fanno l'attività enzimatica hanno gradi differenti di inibizione, di cui l'inibizione di Cu2+ è il più forte. Quando la sua concentrazione è 1M, 97% di attività enzimatica è inibito.
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