Deidrogenasi del Coa dell'acile della catena di medium del topo, tre gruppi distinti ACADs

Deidrogenasi del Coa dell'acile della Medium-catena del topo, tre gruppi distinti ACADs

Il Acile-CoA le deidrogenasi (ACADs) sono classe A di enzimi che funzionano per catalizzare il passo iniziale in ogni ciclo dell'β-ossidazione dell'acido grasso nei mitocondri delle cellule. La loro azione provoca l'introduzione di un Doppio legame del trasporto fra C2 (α) e C3 (β) del substrato del tioestere Acile-CoA. [1] dinucleotide (FAD) dell'adenina di Flavin è un cofattore richiesto oltre alla presenza di glutammato attivo del sito in modo che l'enzima da funzionare.

La seguente reazione è l'ossidazione dell'acido grasso dalla MODA per permettere un α, tioestere β-insaturo dell'acido grasso del coenzima A:
Beta-Oxidation1.Svg

ACADs può essere categorizzato in tre gruppi distinti basati sulla loro specificità per i substrati brevi, medi, o a catena lunga del Acile-CoA dell'acido grasso. Mentre le deidrogenasi differenti mirano agli acidi grassi di variazione della lunghezza a catena, tutti i tipi di ACADs sono meccanicistico simili. Le differenze nell'enzima accadono basato sulla posizione del sito attivo lungo la sequenza aminoacidica. [2]

ACADs è una classe importante di enzimi in cellule di mammiferi a causa del loro ruolo nel metabolismo degli acidi grassi presenti in materiali ingeriti dell'alimento. Questa azione enzimatica rappresenta il primo punto nel metabolismo dell'acido grasso (il processo di rottura delle catene lunghe degli acidi grassi nelle molecole del CoA dell'acetile). Le carenze in questi enzimi sono collegate alle malattie genetiche che comprendono l'ossidazione dell'acido grasso (CIOÈ disordini metabolici). [3]

Gli enzimi di ACAD sono stati identificati in animali (di quale là sono 9 classi eucariotiche importanti), così come le piante, [4] nematodi, [5] funghi, [6] ed i batteri. [7] cinque di queste nove classi sono compresi nell'β-ossidazione dell'acido grasso (SUGHERELLO, MCAD, LCAD, VLCAD e VLCAD2) e gli altri quattro sono compresi nel metabolismo degli aminoacidi a catena ramificato (I3VD, I2VD, GD e IBD). La maggior parte delle deidrogenasi Acile-CoA sono α4 Homotetramers ed in due casi (per i substrati molto a lunga catena dell'acido grasso) sono α2 Homodimers. Una classe supplementare di deidrogenasi Acile-CoA è stata scoperta che catalizza il α, le reazioni dell'β-insaturazione con i tioesteri Steroide-CoA in determinati tipi di batteri. [8] [9] questa classe di ACAD è stata dimostrata per formare α2β2 Heterotetramers, piuttosto che il α4 usuale Homotetramer, un'architettura della proteina che si è evoluta per accomodare un substrato molto più grande Steroide-CoA. [10] [11]